Jugo de henequén, producto para el desengrase de superficies metálicas (página 2)

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo
una reacción, su función es modificar la velocidad
de la reacción, entendiéndose como tal la
cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal
variación se debe a la disminución de la
energía de activación Ea; en una
reacción química, la Ea es la energía
necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares
inestables denominadas especies en estado de transición,
que poseen mayor energía libre que los reactivos y los
productos.

Fig. 2 Cinética de reacción
modificada por una enzima En la Fig. 2, están
representados los niveles de energía, durante el curso de
la reacción, de moléculas que intervienen en una
reacción tipo:

La curva azul muestra el curso de la reacción en
ausencia de una enzima que facilite la reacción, mientras
que la curva roja la muestra en presencia de la enzima
específica de la reacción.

La diferencia en el nivel de energía entre el
estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción
(picos de las curvas) es la energía de
activación. Tal como se observa la presencia de enzima
baja la energía de activación.

El complejo Enzima- sustrato posee menor energía
de activación que las especies en estado de
transición que la correspondiente reacción no
catalizada.

· Cómo realiza la acción una
enzima?. – Orienta a los sustratos: parte de la
energía de activación se utiliza para que los
sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos
para formar los enlaces.

– Agregan cargas a los sustratos: las cadenas
laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden
participar directamente haciendo a los sustratos
químicamente más reactivos.

– Inducen la deformación en el sustrato:
cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede
causar que los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado
de transición inestable.

– Cambio de forma de la enzima al unirse al
sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue
actualizado cuando se descubrió que las enzimas son
flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para
acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la
unión al sustrato se denomina ajuste
inducido.

1.6.3. Mecanismos de control de la actividad
enzimática Temperatura: Si se suministra a una
reacción enzimática energía en forma de
calor, al ser captada por las moléculas es transformada en
energía cinética. Ello favorece la movilidad de
estas moléculas y por tanto el número de encuentros
se incrementa.

Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya
estructura es proteínica, se desnaturaliza perdiendo
totalmente sus propiedades, de forma que la actividad
enzimática cesa.

pH: Todas las enzimas tienen dos valores
límite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados
estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre
estos dos valores extremos se sitúa un pH en el cual la
enzima alcanza una efectividad máxima: Es el llamado pH
óptimo. Este es independiente del punto
isoeléctrico de la molécula enzimática, es
decir, cuando ésta no tiene carga global, ya que hay
tantos radicales ácidos como básicos.

El pH óptimo está condicionado por el tipo
de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado
de ionización de los radicales del sustrato.

Concentración salina: al igual que en los casos
anteriormente mencionados, la concentración de sales del
medio es crucial para una óptima actividad
enzimática. Una elevada concentración o una
ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad
enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada
concentración de iones para mantener su carga y su
estructura.

Concentración del sustrato: En toda
reacción enzimática, si se incrementa la
concentración del sustrato se produce un aumento de la
velocidad de formación del producto, tendente a
restablecer el equilibrio químico entre la
concentración del sustrato y la del producto.

En este proceso la enzima no varía. Se puede
explicar considerando que, al abundar más las
moléculas del sustrato, son más probables los
encuentros o choques entre estas moléculas y la enzima. Si
la concentración del sustrato es excesiva, la velocidad de
reacción no aumentará, debido a que todas las
enzimas están en forma de complejo (E-S).

En ciertos casos se producirá un tipo se
inhibición enzimática en la que dos sustratos se
unen a la vez a la enzima, inutilizándola.

Activadores: Algunos iones favorecen la
unión de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la enzima
fosforilasa, que regula la formación de ATP a partir de
ADP y un grupo fosfato (H3PO4) y que se suele representar como Pi
(Fosfato orgánico), se ve activada por la presencia de
iones magnesio Mg+2.

Inhibidores: Los inhibidores son moléculas
que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su
actividad.

A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e
irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la
enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo
útiles en farmacología. Las reversibles se unen de
forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez,
según la forma en que intervienen en la reacción,
en competitivas, acompetitivas y mixtas.

Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de
procesos, se habla también de inhibición no
competitiva, que en realidad no es más que una variante de
la ya mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus
características se suele presentar como opuesta a la
competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

· Inhibición competitiva: el
sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al
mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene
afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual
también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor
compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir,
dejando fuera de competición al inhibidor.

En la inhibición competitiva la velocidad
máxima de la reacción no varía, pero se
necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para
alcanzar una determinada velocidad, incrementándose
así la Km aparente.

· Inhibición acompetitiva: el
inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez
formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda
inactiva. Este tipo de inhibición es poco común,
pero puede darse en enzimas multiméricas.

· Inhibición no competitiva: es una
forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la
unión con el sustrato. Como resultado, el grado de
inhibición depende solamente de la concentración de
inhibidor, independientemente de la concentración de
sustrato, con lo que varía el valor de la Vmax aparente.
Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la
enzima, el valor de Km no varía.

· Inhibición mixta: el inhibidor se puede
unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la
unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa.

Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no
superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es
posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio
activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un
efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio
que no es el sitio activo de la enzima. La unión del
inhibidor con el sitio alostérico (zonas de la enzima con
capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la
célula; las uniones a las que dan lugar son débiles
y no covalentes, y generan un cambio en la conformación
estructural de la enzima que repercute en el sitio activo,
afectando así a la velocidad de reacción de la
enzima; y estas interacciones pueden tanto inhibir como activar
enzimas) cambia la conformación (es decir, la estructura
terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por
el sitio activo se reduce.

En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como
parte de un mecanismo de realimentación. Si una enzima
produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo, esta
misma sustancia podría actuar como un inhibidor de la
enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo así
dicha producción cuando haya una cantidad suficiente de la
sustancia en cuestión. Este sería una forma de
realimentación negativa.

Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de
regulación suelen ser multiméricas y poseer sitios
alostéricos donde se unen sustancias reguladoras. Hay
inhibición cuando disminuye la actividad y la eficacia de
una enzima. Las sustancias distintas del sustrato que tienen este
efecto se denominan inhibidores (I). La
inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima
tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro
activo inutilizándolo al alterar su estructura. La
inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza
el centro activo, sino que solo se impide su normal
funcionamiento.

1.6.4. Estructuras y mecanismos Las enzimas son
generalmente proteínas globulares que pueden presentar
tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en
el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa [5], hasta los 2.500
presentes en la sintasa de ácidos grasos
[6].

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por
su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada
por la secuencia de aminoácidos
[7]. Sin embargo, aunque la estructura
determina la función, predecir una nueva actividad
enzimática basándose únicamente en la
estructura de una proteína es muy difícil, y un
problema aún no resuelto
[8].

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que
los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4
aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis [9]. La
región que contiene estos residuos encargados de catalizar
la reacción es denominada centro
activo.

Las enzimas también pueden contener sitios
con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el
proceso de catálisis, o de unir pequeñas
moléculas, como los sustratos o productos (directos o
indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la
enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir la actividad enzimática, dando lugar así
a una regulación por retroalimentación positiva o
negativa, según el caso.

La mayoría de las enzimas, al igual que el
resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se
ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pH
extremos o ciertos compuestos. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las proteínas de forma reversible
o irreversible, dependiendo de la enzima y de la
condición.

– Especificidad Las enzimas suelen ser muy
específicas tanto del tipo de reacción que
catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La
forma, la carga y las características
hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los
sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las
enzimas también pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y
quimioselectividad
[10].

· Modelo de la "llave-cerradura" Las
enzimas son muy específicas, como sugirió Emil
Fisher en 1894. Con base a sus resultados dedujo que ambas
moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad
geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra [11], por lo que ha
sido denominado como modelo de la "llave- cerradura",
refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y
al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en
dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilización del estado de transición que logran
adquirir las enzimas.

· Modelo del encaje inducido En 1958
Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la
llave- cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles
y así el sitio activo podría cambiar su
conformación estructural por la interacción con el
sustrato.[12] Como resultado de ello, la
cadena aminoacídica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima
llevar a cabo su función
catalítica.

En algunos casos el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio activo
[13]. El sitio activo continua dicho cambio
hasta que el sustrato está completamente unido, momento en
el cual queda determinada la forma y la carga final
[14].

– Mecanismos Las enzimas pueden
actuar de diversas formas, aunque, como se verá a
continuación, siempre dando lugar a una disminución
del valor de ?G+ [15]: ·
Reducción de la energía de activación
mediante la creación de un ambiente en el cual el estado
de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la
forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de
conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado
de transición, de modo que ve reducida la cantidad de
energía que precisa para completar la
transición).

· Reduciendo la energía
del estado de transición, sin afectar la forma del
sustrato, mediante la creación de un ambiente con una
distribución de carga óptima para que se genere
dicho estado de transición.

· Proporcionando una ruta
alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el
sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES),
que no sería factible en ausencia de
enzima.

· Reduciendo la variación
de entropía necesaria para alcanzar el estado de
transición (energía de activación) de la
reacción mediante la acción de orientar
correctamente los sustratos, favoreciendo así que se
produzca dicha reacción.

· Incrementando la velocidad de
la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de
temperatura facilita la acción de la enzima y permite que
se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la
temperatura se eleva demasiado, la conformación
estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo
así su velocidad de reacción, y sólo
recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se
reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y
trabajan mejor a bajas
temperaturas.

1.6.5. Dinámica y
función. La dinámica interna de las enzimas
está relacionada con sus mecanismos de
catálisis [16] [17] [18]. La
dinámica interna se define como el movimiento de
diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos
individuales de aminoácidos, hasta grupos de
aminoácidos o incluso un dominio proteico entero. Estos
movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van
desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la
estructura de la enzima puede contribuir en el proceso de
catálisis por medio de movimientos dinámicos
[19] [20] [21]
[22].

Los movimientos de las proteínas
son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán
ser más o menos importantes según si los cambios
conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y
rápidas o grandes y lentas, y dicha importancia
dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la
enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en
el proceso de unión y liberación de sustratos y
productos, aún no está claro si estos movimientos
ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones
enzimáticas
[23].

1.6.6. Cofactores y coenzimas
· Cofactores Algunas enzimas no precisan
ningún componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión
de moléculas no proteicas denominadas cofactores para
poder ejercer su actividad [24]. Los
cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los
iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o
compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los
cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos
prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o
coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima
durante la reacción
[25].

La mayoría de los cofactores no
se unen covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen
fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos pueden
estar covalentemente unidos. El término "holoenzima"
(unión cofactor-enzima) también puede ser aplicado
a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades,
donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades
necesarias para llevar a cabo la actividad
enzimática.

· Coenzimas Las coenzimas
son pequeñas moléculas orgánicas que
transportan grupos químicos de una enzima a otra
[26]. Debido a que las coenzimas sufren una
modificación química como consecuencia de la
actividad enzimática, es útil considerar a las
coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas
diferentes.

Las coenzimas suelen estar continuamente
regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a
unos niveles fijos en el interior de la célula. Esta
regeneración continua significa que incluso
pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente.

1.6.7. Termodinámica Los
sustratos precisan mucha energía para alcanzar el estado
de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en
productos. La enzima estabiliza el estado de transición,
reduciendo la energía necesaria para formar los
productos.

Al igual que sucede con todos los
catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio
químico de la reacción. Generalmente, en presencia
de una enzima, la reacción avanza en la misma
dirección en la que lo haría en ausencia de enzima,
sólo que más rápido. Sin embargo, en
ausencia de enzima, podría producirse una reacción
espontánea que generase un producto diferente debido a que
en esas condiciones, dicho producto diferente se forma más
rápidamente.

Además, las enzimas pueden
acoplar dos o más reacciones, por lo que una
reacción termodinámicamente favorable puede ser
utilizada para favorecer otra reacción
termodinámicamente desfavorable. Las enzimas catalizan
reacciones químicas tanto en un sentido como en el
contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino únicamente la
velocidad a la que es alcanzado.

Si el equilibrio se ve muy desplazado en
un sentido de la reacción, es decir, se convierte en una
reacción muy exergónica, la reacción se hace
efectivamente irreversible. Bajo estas condiciones, la enzima
únicamente catalizará la reacción en la
dirección permitida desde un punto de vista
termodinámico.

1.6.8. Cinética La
cinética enzimática es el estudio de cómo
las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en
productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios
cinéticos son obtenidos mediante ensayos
enzimáticos.

En 1902, Victor
Henri[27] propuso una teoría
cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus
datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la
importancia de la concentración del ión de
hidrógeno aún no era
considerada.

Después de que Peter Lauritz
Sorensen definiera la escala logarítmica del pH e
introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en
1909[28], el químico
alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud
Leonora Menten repitieron los experimentos de Henri confirmando
su ecuación, que actualmente es conocida como
cinética de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente
cinética de Michaelis-
Menten)[29](Fig. 3). Su trabajo fue
desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y
J. B. S. Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones
cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en
la actualidad
[30].

Fig. 3 Ecuación de
Michaelis-Menten.

La mayor contribución de Henri fue la
idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas:
En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima,
formando el complejo enzima-sustrato (también denominado
complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la
reacción y libera el producto.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios
millones de reacciones por segundo. Sus velocidades dependen de
las condiciones de la solución y de la
concentración de sustrato. Aquellas condiciones que
desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas,
pH extremo o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden
la actividad enzimática, mientras que elevadas
concentraciones de sustrato tienden a incrementar la
actividad.

Para encontrar la máxima velocidad de
una reacción enzimática, la concentración de
sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de
formación de producto.

La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la
concentración de enzima libre, que se convierte en la
forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad
(Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima
tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos "ES" es igual a
la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es sólo una
de las constantes cinéticas de la enzima. La cantidad de
sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de
reacción también es importante. Este
parámetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten
(Km), que viene a ser la concentración de sustrato
necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad
máxima.

Cada enzima tiene un valor de Km
característico para un determinado sustrato, el cual puede
decirnos cómo de afín es la unión entre el
sustrato y la enzima. Otra constante útil es kcat, que es
el número de moléculas de sustrato procesadas por
cada sitio activo por segundo.

La eficiencia de una enzima puede ser
expresada en términos de kcat/Km, en lo que se denomina
constante de especificidad, que incorpora la constante de
velocidad de todas las fases de la
reacción.

Debido a que la constante de especificidad
contempla tanto la afinidad como la capacidad catalítica,
es un parámetro muy útil para comparar diferentes
enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. El valor
máximo teórico de la constante de especificidad es
denominado límite de difusión tiene un valor de
108-109
(M-1s-1).
Llegados a este punto, cada colisión de la enzima con su
sustrato da lugar a la catálisis, con lo que la velocidad
de formación de producto no se ve limitada por la
velocidad de reacción, sino por la velocidad de
difusión.

Las enzimas que poseen esta propiedad son
llamadas enzimas catalíticamente perfectas o
cinéticamente
perfectas.

La cinética de Michaelis-Menten depende de la
ley de acción de masas, que se deriva partiendo de los
supuestos de difusión libre y colisión al azar. Sin
embargo, muchos procesos bioquímicos o celulares se
desvían significativamente de estas condiciones, a causa
de fenómenos como el crowding macromolecular
(sobrepoblación macromolecular), la separación de
etapas entre enzima-sustrato- producto, o los movimientos
moleculares uni- o bidimensionales
[31]. No obstante, en estas situaciones se
puede aplicar una cinética de Michaelis-Menten
fractal [32] [33] [34]
[35].

1.7. Glicéridos y la hidrólisis
enzimática Las reacciones químicas en que
participan los glicéridos han sido ampliamente estudiadas
debido a que presentan un gran valor para la industria y la
civilización humana.

1.7.1. Reacciones de los glicéridos La
hidrólisis de los triglicéridos se produce mediante
la escisión del enlace éster, y la formación
de ácidos y glicerina.

ü Hidrólisis ácida de un
triglicérido

Fig. 4 Ecuación general de
hidrólisis ácida de un
triglicérido.

La hidrólisis enzimática se produce en
presencia de catalizadores biológicos (enzimas
lipasas). En los animales se producen en el
estómago y el intestino. En los vegetales y plantes
superiores lignificadas, las enzimas lipasas tienen su
máxima actividad en el proceso de germinación de
las semillas oleaginosas.

Hidrólisis enzimática de un
triglicérido

Fig. 5 Ecuación general de la
hidrólisis enzimática de un
triglicérido.

1.7.2. Reacciones químicas de los
glicéridos no saturados. Los aceites experimentan los
mismos tipos de reacción que las grasas, excepto la
hidrogenación catalítica al doble enlace
carbono-carbono para producir grasas. Esta reacción
presenta gran importancia desde el punto industrial debido a la
conversión de aceites en grasas, proceso conocido como
endurecimiento de los aceites, lo que permite el mejor almacenaje
y transportación.

Fig. 6 Ecuación general de la
hidrólisis ácida de un glicérido no
saturado.

La hidrólisis de un triglicérido no
saturado origina la formación de glicerol y ácidos
grasos no saturados, cuando se produce la reacción en
medio básico en presencia de NaOH o KOH, entonces se
produce la formación de sales de ácidos grasos no
saturados o jabones.

Fig. 7 Ecuación general de la
hidrólisis básica de un glicérido no
saturado.

2.
Aplicación del Jugo de henequén como agente
desengrasante natural.

2.1. Jugo de henequén como agente
desengrasante de superficies sólidas. Cuando se
inició el estudio de las propiedades detergentes del jugo
de henequén, en un informe emitido por especialistas del
Laboratorio de Investigación de Cosmética de la
Unión de Empresas de Jabonería y Perfumería
SUCHEL, actual JAYPER, en La Habana, Cuba, se planteó que
en las pruebas y ensayos de lavados de platos realizados, no hay
reposición de grasas sobre los platos después de un
tiempo de fregado, es decir, la grasa se desprende pero ocurre
que el agua de enjuague se impregna de grasas, por lo que fue
necesario cambiarla, tal cualidad llevó a la
conclusión de que el producto tiene propiedades detersivas
y desengrasantes recomendables para el lavado de
vajillas.

En estudio preliminar realizado en la CUJAE para evaluar
desengrase de superficies metálicas se comprobó que
cuando el contenido de sólidos disueltos ( expresado como
0Bx) es menor de 7% el desengrase es cuestionable, ya que no hay
desengrase porque se dificulta eliminar la grasa aún
aplicando acción mecánica, esto indica que para
estas condiciones la efectividad del jugo estabilizado no cumple
las expectativas que se esperan del producto debido a que es
insuficiente la materia presente capaz de actuar frente a las
grasas acumuladas en la superficie metálica y por
demás el alto contenido de agua en el producto resulta
otro inconveniente potencial.

Para las concentraciones con sólidos disueltos
0Bx = 7% el arrastre de la grasa se logra inmediatamente, sin la
necesidad de frotaciones en la superficie, esto demuestra que la
condición de 7% 0Bx constituye el límite inferior
para la acción en el desengrase de superficies
metálicas, además de acentuar la estabilidad del
producto en el tiempo.

2.1.1. Residuos agroindustriales del
Henequén. El desfibrado del henequén genera
residuos sólidos y líquidos.

Residuos sólidos: se genera en el proceso
de desfibrado donde se produce la pulpa húmeda y la
fibrilla.

Residuos líquidos: se generan en el
proceso de desfibrado más la incorporación del agua
de enfriamiento de las cuchillas raspadoras.

2.1.2. Caracterización de Agaves. El
henequén pertenece al género Agave, este comprende
274 especies en su mayoría originarias de la altiplanicie
mexicana. El Agave Fourcroydes Lem., así nombrado
científicamente, es originario de Yucatán donde se
cultiva a gran escala.

Fig. 9 Planta de henequén Las plantas de
este género son monocotiledóneas del orden de las
liliflorales y de la familia de las Agaváceas. Estas
plantas florecen solo una vez durante su período de vida,
algo que las hace muy peculiares, después mueren; su
raíz es fibrosa y el tallo es grueso, de este salen las
hojas o pencas que presentan espinas en los bordes y una
púa terminal. La epidermis es apergaminada y muy
resistente lo que le permite subsistir en climas con escasez de
agua. Es una planta que se desarrolla en suelos calcáreos
o derivados de rocas calizas, de hojas rígidas, planas y
grisáceas que miden de 8 -12cm de ancho y de 1,25 – 2,50m
de largo.

Las hojas se hallan dispuestas alrededor de un tronco
que mide de 20 – 30cm de diámetro y hasta 2m de altura. El
ciclo de vida en condiciones adecuadas de cultivo de
explotación, del henequén puede durar entre 14 – 17
años, la planta solo es aprovechable después de los
7 primeros años de cultivada, etapa a partir de la cual
brinda sus mayores pencas para que de ellas se extraiga la fibra
blanca.

Los hijos o vástagos nacen a un lado de la mata,
estos aseguran la preservación del Agave. Las plantas se
reproducen por semillas o bulbillos que germinan en el escapo o
por los chupones que es el método más
rápido. Una planta puede producir entre 25 – 30 hojas
anuales.

En Cuba se cultiva el Agave fourcroydes
(henequén), en la Provincia Artemisa: Henequenera
"René Arcay", del Municipio de Mariel; en la Provincia de
Matanzas: Empresa Henequenera "Eladio Hernández", la mayor
en la provincia, una Granja en Limonar, cuya producción
industrial es la mejor en todas las plantas de su tipo; en la
Provincia de Cienfuegos: Empresa Henequenera "Francisco del Sol",
con una Planta Desfibradora y Plantaciones en el Municipio
Juraguá; en la provincia Holguín: en el Municipio
Gibara existen 3 Plantas Desfibradoras Portátiles. El
henequén en esta última región presenta
mejores características morfológicas en cuanto a
tamaño con respecto al resto de las regiones del
país.

Fig. 10 Plantaciones de henequén en
áreas cercanas a la Henequenera de Mariel, Provincia
Artemisa.

La Empresa Matancera utiliza gran parte de la pulpa
residual fresca como alimento animal, aunque sin ningún
tratamiento previo, a su vez los tallos resultantes de las
plantas al concluir el ciclo de vida no tienen una
aplicación concreta para su aprovechamiento.

2.1.3. Propiedades de los Agaves.
Características del jugo de henequén v
TENSIOACTIVIDAD En la CUJAE y el Centro de Investigaciones
Textiles, CITEX, varios investigadores se han dedicado a estudiar
diversas cuestiones relacionadas con las propiedades
tensioactivas del jugo de henequén, como resultado han
demostrado que este jugo residual presenta estas propiedades en
medio ácido, neutro y alcalino (2).

Se plantea que las propiedades tensioactivas son
suministradas por las saponinas presentes en él, ya que
ellas son sustancias de acción tensioactiva muy marcada,
formadas por una porción hidrófoba y otra
hidrófila, aunque también el aporte a esta
propiedad de los ácidos grasos, proteínas, ceras o
combinaciones de todos puede influir positivamente en este
sentido; por ello continúan realizándose estudios
para delimitar la acción de cada componente
(2).

v HUMECTABILIDAD La Humectabilidad de un agente
tensioactivo se evalúa a partir de las condiciones que
determinan los distintos sistemas que interactúan, en el
caso del jugo de henequén durante la humectación de
tejidos el tiempo establecido para las fibras textiles en cuanto
a la mojabilidad de las disoluciones tensioactivas y a diferentes
concentraciones del producto no ofreció resultados que
evidenciaran una alta Humectabilidad, bajo estas condiciones,
aunque en la práctica se sabe que para períodos
extremadamente altos con respecto a los que indica la Norma
Cubana NC: 27-18 las disoluciones de jugo en virtud de una
acción sinérgica garantizan la humectación
de la superficie y la eliminación de suciedades. (2) Los
tensioactivos, agregados al agua, reducen la tensión
superficial de esta y promueven la humectación haciendo
que el agua penetre más fácilmente en otro material
o se extienda más fácilmente sobre su superficie,
como ej. Se conocen los jabones y alcoholes como principales
agentes humectantes.

En el procesamiento de películas, los agentes
humectantes se usan después de lavarla para acelerar el
escurrimiento de agua en su superficie, acelerando así el
proceso de secado.

v DETERGENCIA Y DESENGRASE En el año 1991,
cuando se inició el estudio de las propiedades detergentes
del jugo de henequén, se demostró que el producto
posee propiedades recomendables para el lavado de
vajillas.

El método de lavado de platos consiste en
preparar una grasa especial con la cual son ensuciados los
mismos, después se lavan con disolución del agente
tensioactivo y se realiza el conteo del número de platos
lavados en un volumen dado de la disolución, observando
visualmente y al tacto que no quedan residuos de grasa sobre la
superficie de los platos ni en las manos del operador, de modo
que dicha grasa quede sobrenadando en el baño.

Desde que comienza el uso del jugo de henequén
como detergente, se han realizado pruebas para evaluar su poder
detergente y desengrasante a partir de lavados de platos;
observándose que no hay reposición de grasas sobre
los platos pasado un tiempo de fregados, o sea, que la grasa se
desprende, pero el agua de enjuague se impregna de grasas, por la
que es necesario cambiarla, esta cualidad demuestra que el
producto tiene buenas propiedades detersivas y desengrasantes
para el lavado de vajillas.

v ACCION EMULSIONANTE Desde hace algún
tiempo se viene utilizando el jugo de henequén alcalizado
en la formación de emulsiones agua – gas oil, si
bien la estabilidad lograda en las mismas alcanza periodos de
tiempo superiores a los siete días, es necesario seguir
trabajando en este sentido con el fin de alargar el tiempo de
vida estable de las emulsiones, observado este aspecto por la
aparición de sedimentos o el fenómeno de la
coalescencia que no es otra cosa que la separación de la
fase dispersa del medio dispersante.

2.2. Aplicaciones de los Agaves Los agaves se han
aprovechado entre otras cosas para producir: [Aga09] – Licor, del
cual se hace tequila (Agave tequilana), vino, vinagre,
miel y azúcar.

– Fibras de las hojas, usadas en hilaturas para tejidos,
hamacas y empaques, sobre todo del henequén (Agave
fourcroydes Lem.) y de Agave sisalana.

-Papel.

-Cepillos de Agave Americana, fundamentalmente
en Argentina.

-Tejas en techumbres hechas de las pencas
(hojas).

-Vigas del quiote (tallo).

-Clavos, punzones, y agujas con las espinas de las
pencas.

– Vallas o cercas con las plantas en hilera para guardar
las heredades.

– Como inhibidor de la corrosión en la industria
galvánica.

– Como agente tensioactivo en medio ácido, neutro
y alcalino.

– Como aditivo del hormigón, en función de
agente fludificante o reductor de agua en el sector de la
construcción.

– Como detergente universal, en la limpieza de
superficies sólidas, como cocinas, azulejos, losas, lavado
de textiles, etc.

– Como base de líquido refrigerante
ecológico (fluido de corte) en la Industria
mecánica.

– La fibrilla se utiliza para la obtención de
cera.

– Obtención de Hecogenina.

– Estimulación ácida para
extracción de petróleo frente a rocas
calizas.

– Desengrase en Talleres Mecánicos.

La mayor parte de estas aplicaciones han sido objeto de
estudio de investigadores de la CUJAE. En particular, el jugo de
clones de Agaves y de henequén constituye el centro de
este trabajo para evaluar y comparar el poder desengrasante de
superficies en máquinas herramientas en la
CUJAE.

2.2.1. Generalidades del Jugo residual de
henequén. El jugo residual posee un alto contenido de
sólidos sedimentables y suspendidos así como un
alto contenido de materia orgánica esto unido al pH tan
bajo que tiene el jugo (4 o menos) propicia que se inicie la
fermentación del mismo desde el instante mismo de su
obtención.

Fig. 11 Desfibrado manual, provincia
Holguín.

El desfibrado de la hoja de henequén se puede
realizar en máquinas de tipo industrial o portátil,
en la figura anterior se muestra desfibrado manual en maquina
portátil.

Fig. 12 Desfibrado industrial, Henequenera de
Mariel.

H eneque nera R ene A rca y, M a riel, Cuba

Fig.
13 Henequenera de Mariel, Provincia Artemisa, proceso de
producción.

El jugo residual se obtiene al exprimir la pulpa
húmeda (Humedad entre 80-90%) en una Prensa tornillo que
elimina la parte liquida de esta pulpa en casi un 60- 70%, este
jugo por sus característica de producto natural debe ser
estabilizado para garantizar su posterior uso.

Prensa Tornillo

Fig. 14 Extracción de Jugo de
henequén a partir de pulpa húmeda,
Mariel.

El proceso de fermentación espontánea del
jugo de henequén trae consigo cambios en la
composición del mismo, pues se efectúan una serie
de reacciones de transformación que conllevan a un
crecimiento de biomasa, el resultado es que los componentes
iniciales del jugo varían, sin embargo, se ha demostrado
por especialistas de la CUJAE que se conservan las propiedades
tensioactivas del mismo, aún en estado de
fermentación; bajo su estado fermentado se hace imposible
el aprovechamiento de este jugo, por falta de condiciones de
asepsia requeridas en su manejo y conservación a largo
plazo, condición importante para el uso posterior en las
distintas aplicaciones en que se emplee.

Fig. 15 Jugo de henequén desengrasante
obtenido de hojas de la región Mariel.

2.2.2. Composición del jugo de
henequén El jugo de las hojas del henequén es
un subproducto industrial en el proceso de fabricación de
fibras que presenta una composición química
variada, entre otros compuestos se encuentra: (16) ·
Clorofila · Carotenos · Flavonoides ·
Lipoides · Ceras · Resinas · Ácidos
orgánicos · Ligninas · Azúcares
· Complejos orgánicos del hierro · Saponinas
· Agua Además presenta diversos iones y otras
sustancias combinadas, entre estos iones se pueden citar los
siguientes (16):

En Cuba,
se ha sometido al Agave fourcroydes Lem., a procesos de
mejoramiento genético lo que ha dado por resultado planta
con características superiores, fibra blanca de calidad
similar al Agave de origen, de ahí que sus jugos conserven
propiedades similares a los que se obtienen del Agave
fourcroydes Lem., En estudios realizados se pudo demostrar
que el desengrase conserva la efectividad de los productos
originarios de su tipo.

2.2.3. Evaluación de la actividad
enzimática. Las corridas experimentales para la
evaluación de la actividad enzimática del jugo de
henequén consiste en la determinación la glicerina
(glicerol componente que se forma cuando ocurre la ruptura de los
enlaces lipídicos en los triglicéridos por la
acción de enzimas; principalmente enzimas hidrolasas; que
intervienen en la hidrólisis de las grasas o
triglicéridos, como es la actuación de la
lipasa.

Particularmente para el desarrollo de este trabajo se
comprobara la formación del glicerol
(glicerina).

2.2.4. Determinación de la formación de
glicerina por el método químico. Al ser
calentadas las grasas en presencia de agentes deshidratantes, en
particular, de hidrosulfatos de potasio o sodio, se desprende
fácilmente de la glicerina, dos moléculas de agua,
y ellas se convierten en acroleina, que es un aldehido no
saturado.

Fig.16 Ecuación general de la
formación de acroleína.

La reacción de formación de la
acroleína se hace con el propósito de reconocer la
glicerina libre o ligada en la molécula del
glicérido.

Los lípidos que no contienen glicerina (ceras,
esterinas, etc.) no dan reacción positiva de la
acroleína.

1. Se toma una placa petri y se pesa en una balanza
analítica la dosis de grasa correspondiente según
el diseño experimental.

2. Se añade con pipeta el volumen indicado en el
diseño experimental para esa masa de grasa.

3. Se deja reposar por una hora a temperatura
ambiente.

4. Se toma un mililitro del jugo y se deposita en un
tubo de ensayo.

5. Se pesa 1g de K2SO4 o Na2SO4 y se añade en el
tubo de ensayo.

6. Calentar en mechero con cuidado; pero fuertemente
hasta que se desprenda un olor acre intenso producto de la
formación de la acroleína.

Determinación de la formación de
glicerina por absorciometría visible. Se comienza con
la confección de una curva patrón a partir de las
lecturas de absorbancia utilizando Glicerina pura a diferentes
concentraciones, la cual posteriormente nos ayudara a determinar
las concentraciones de dicho componente en el jugo una vez que
haya sido empleado en el desengrase.

I. Confección de la Curva patrón.
1. Se toman 10mL de glicerina y se homogeniza con agua destilada
en un matraz aforado de 50mL.

2. Se toma de esta dilución patrón
alícuotas de 2, 4, 6 y 8mL respectivamente, y se
añade en un tubo de ensayo.

3. Se añade agua destilada hasta completar 10mL
de solución.

4. Se va al espectrofotómetro y se lee la
absorbancia a los 205nm.

Con los valores de absorbancia y las concentraciones se
construye la curva patrón.

II. Determinación de glicerina en jugo. 1.
De las mismas placas petri se toman 2mL de cada jugo y se embazan
en tubos de ensayos.

2. Se añaden a cada uno de los tubos de ensayo
10ml de agua destilada y se homogeniza.

3. Se lee en el espectrofotómetro la absorbancia
a 205nm.

4. Se va a la curva patrón con el valor de
absorbancia y se determina la concentración.

2.3. Pruebas de desengrase de superficies
sólidas con jugo de henequén. Las pruebas de
desengrase se realizaron en la Facultad de Ingeniería
Química de la CUJAE. Se tomaron varias planchuelas
metálicas de 10x10cm y se aplico sobre la superficie la
grasa según cada ensayo: Grasa A o B; posteriormente en la
zona engrasada se vertió jugo en volúmenes de 5mL,
10mL y 15mL, de cada jugo. Pasado diez minutos se procedió
a la limpieza manual de las planchuelas para luego comprobar
visualmente si aun existía resto de grasa en la
superficie.

v Diseño Experimental Para procesar los
datos obtenidos en este estudio se realiza un diseño
experimental Factorial Multinivel, con 4 factores experimentales;
3 bloques y 72 corridas.

Esta información se muestra a continuación
en la Tabla 1., el orden de los experimentos ha sido
completamente aleatorio. Esto aportará protección
contra el efecto de variables ocultas.

El criterio de selección de masa de grasa y
volumen empleados en el estudio responde a los resultados
obtenidos por Idania Rojo en su tesis en opción al Grado
de Ingeniero Químico, (2009-2010).

Tabla 1. Diseño Factorial
Multinivel

El diseño experimental se realiza en el Software
STAGRAPHICS Centurión.

2.3.1. Determinación de la formación de
glicerina. De acuerdo al diseño experimental en forma
de screeng se tomaron las dosis de jugo y grasa correspondientes
y se dejaron en reposo por un periodo de una hora, para luego
tomar muestras de los diferentes sistemas jugo-grasa.

La comprobación de la formación de
glicerina en los sistemas jugo-grasa se realizo por dos
vías. Una primera vía donde se buscaba la
formación de acroleína a partir de la
interacción de glicerina libre en las muestras con Na2SO4,
y una segunda vía que consistía en la lectura de
las absorbancia de las muestras a 205nm (longitud de onda donde
la glicerina tiene su máxima absorbancia).

2.3.2. Comprobación de glicerina libre en las
muestras por la formación de acroleína. Este
procedimiento se realizó primeramente con 1mL de glicerina
pura, para marcar el momento en que se desprendía el olor
acre fuerte característico. Se pudo detectar que segundos
antes de comenzar el desprendimiento de dicho olor hubo un cambio
de color, tomando la solución una coloración
marrón.

a b Fig. 17 a y b Reacción entre
Glicerina y Na2SO4

a) antes de calentar en el mechero b) después de
calentar en el mechero.

Una vez determinado estos dos indicadores se realizo el
experimento con las muestras tomadas de los sistemas Jugo/Grasa.
Todas las muestras dieron positiva a la formación de
acroleína, dado que se hicieron presente los dos
indicadores marcados con la glicerina pura. Lo que asegura que en
las muestras de jugo tomadas de los sistemas Jugo/Grasa
contenían glicerina libre en ellos.

a b Fig. 18 a y b Determinación de
glicerina libre en las muestras de los sistemas jugo-grasa
(general): a) inicios de la reacción b) final de la
reacción.

2.3.3. Evaluación de glicerina libre en las
muestras por el método de absorciometría
visible. Con este método no solo se confirma la
presencia de glicerina libre en las muestras, sino que
también permite cuantificar la glicerina libre en las
muestras tomadas de los sistemas Jugo/Grasa.

Lo primero que se realiza es una patrón de
glicerina a partir de valores de absorbancia medidos a 205nm y
valores de concentración. Con estos valores se confecciona
una curva en Microsoft Excel, la cual fue ajustada posteriormente
en el mismo programa obteniéndose un modelo
matemático que describe el comportamiento de la
absorbancia con respecto a la variación de la
concentración de glicerina
[c(C3H6(OH)3)].

Dicha curva patrón se muestra a
continuación conjuntamente con los valores de absorbancia
y concentración con que fue confeccionada.

Este modelo matemático se obtuvo para errores
menores que un 10%.

Tabla 2. Valores de Absorbancia a 205nm y de
c(C3H6(OH)3) .

Fig. 19 Curva patrón de la Glicerina
ajustada en Microsoft Excel.

Realizada la curva patrón de glicerina se
realizaron las lecturas de absorbancia para las muestras tomadas;
las cuales tuvieron que ser diluidas en una proporción de
1ml de jugo en 10mL de agua destilada, para un factor de
dilución de 10 (fd=10). Los valores que a
continuación aparecen en la Tabla 3. y Fig.
20; Tabla 4. y Fig.21; Tabla 5. y
Fig. 22, corresponden a la lecturas para las muestras
ensayadas, a una absorbancia de 205nm y a las concentraciones de
glicerina libre calculadas como se plantea a
continuación.

Calculando la concentración de glicerina libre en
las muestras a partir de la ecuación del modelo ajustado
obtenido en la curva patrón, se puede determinar la
variación de la formación de glicerina con la
variación de la temperatura, la dilución y el tipo
de grasa. Dichos valores se expresan a
continuación.

Fig. 20 Comportamiento de la c(Glicerina) con
respecto a las condiciones de cada experimento con jugo
J25.

Tabla 4. Concentraciones de glicerina libre en
ensayos con jugo J30.

Fig. 21 Comportamiento de la c(Glicerina) con
respecto a las condiciones de cada experimento con jugo
J30.

Fig. 22 Comportamiento de la c(Glicerina) con
respecto a las condiciones de cada experimento con jugo
J35.

Tabla 6. Valores medios de la
concentración de glicerina libre en los jugos
ensayados.

Fig. 23 Comportamiento de la c(Glicerina) media,
en los experimentos con los jugos ensayados.

Con el objetivo de definir un modelo matemático
capaz de predecir la concentración de glicerina formada
durante la acción desengrasante de los jugos; así
como la acción de factores tales como Tipo de Jugo,
Temperatura, Pureza de los Jugos y Tipo de Grasa en la misma, se
realizó el diseño experimental tipo Factorial
Multinivel.

Los valores fijados de volumen de jugo, masa de grasa,
pureza de los jugos y temperaturas corresponden a resultados
obtenidos en estudios similares con anterioridad. En el caso de
las dos grasas, el criterio de selección estuvo
determinado por su frecuente utilización en la
protección contra la corrosión de equipos
militares.

Utilizando la grasa A para ensayar y variando las
concentraciones de jugo en cada ensayo a continuación se
muestra el resultado de la evaluación cualitativa del
desengrase. Los resultados obtenidos en las pruebas de desengrase
corresponden a ensayos en planchuelas metálicas de
dimensiones 2x5cm, que aparecen en la Tabla 7 a
continuación.

Tabla 7. Resultados de la prueba cualitativa de
desengrase.

El mejor desengrase se logró con J25 para dosis
de 15mL durante 10 minutos de exposición.

2.3.4. Máquinas Herramientas En los
Talleres Mecánicos, en general se dispone de un conjunto
de máquinas para el corte y preparación de
materiales metálicos, las cuales se encuentran la mayor
parte del tiempo impregnadas de grasas sólidas o liquidas,
partículas como las limallas y/o virutas de los cortes de
metales, polvo y algunas otras impurezas. El Taller de este tipo
que se encuentra en la Facultad de Ingeniería
Mecánica de la CUJAE no esta exento de esta
situación, por lo que es una preocupación de los
directivos del mismo la limpieza de estos equipos cada cierto
período de tiempo durante las etapas de mantenimiento y
limpieza.

2.3.5. Maquinas a desengrasar Las pruebas para el
desengrase fueron realizadas en el Taller Metal Mecánico
de la Facultad de Ingeniería Mecánica de la CUJAE
en las máquinas que a continuación se
describen:

Máquina # 1 Dentadora (Superficie rugosa)
Se utiliza para hacer dientes.

Máquina # 2 Rectificadora plana
(Superficie plana) Se utiliza para rectificar las ranuras
realizadas en la fresadora para dar mejor acabado en superficies
planas.

Además de estas dos máquinas existen otros
equipos en este taller que tienen múltiples funciones como
por ejemplo: – Rectificadora cilíndrica: Se utiliza
para rectificar las ranuras realizadas en la fresadora para dar
mejor acabado en superficies cilíndricas.

– Tornos: Se usan para tornear piezas de
metal.

– Fresadora: Se utiliza para ranurar
superficies.

– Amortajadora de dientes: Es utilizada para elaborar
dientes.

– Recortadoras: Se utiliza para rebajas de bordes y
recorte de piezas.

– Segueta mecánica: Se utiliza para corte de
metales.

– Prensas: Se utiliza para comprimir
superficies.

– Taladradora radial: Es utilizada para elaborar
agujeros.

– Cizalla: Su función es cortar chapas
metálicas.

Seguidamente se muestran los resultados del desengrase
realizado en máquinas herramienta con información
fotográfica, donde aparece la superficie engrasada y con
jugo sobre ella, debajo una vista superior y lateral de la propia
superficie desengrasada. En todos los casos pasado 10min se
retiró el jugo con un algodón
húmedo:

Fig. 24 Superficie engasada y desengrase con jugo
de henequén.

Fig. 25 Superficie engrasada y zonas
desengrasadas con los jugos, (foto).

Conclusiones

· El jugo de henequén como producto
desengrasante de procedencia nacional constituye una alternativa
para la limpieza de máquinas herramienta en Talleres
Metal-Mecánico.

· El aprovechamiento del jugo residual del
henequén permite hacer más sostenible el proceso de
producción de sogas y cordeles desde la propia
henequenera.

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CENTRO DE ESTUDIOS DE TECNOLOGÍAS
ENERGÉTICAS RENOVABLES

Autor:

MSc. Martha Mazorra Mestre

Lic. Cándida Ferrer Serrano

Dra. Beatriz Zumalacárregui de
Cárdenas

Noviembre 2011